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1. WO2012008211 - PROTÉINE À DOMAINE RNF8-FHA MODIFIÉ ET SON PROCÉDÉ DE PRODUCTION

Numéro de publication WO/2012/008211
Date de publication 19.01.2012
N° de la demande internationale PCT/JP2011/061009
Date du dépôt international 06.05.2011
CIB
C07K 16/28 2006.01
CCHIMIE; MÉTALLURGIE
07CHIMIE ORGANIQUE
KPEPTIDES
16Immunoglobulines, p.ex. anticorps monoclonaux ou polyclonaux
18contre du matériel provenant d'animaux ou d'humains
28contre des récepteurs, des antigènes de surface cellulaire ou des déterminants de surface cellulaire
C12N 9/00 2006.01
CCHIMIE; MÉTALLURGIE
12BIOCHIMIE; BIÈRE; SPIRITUEUX; VIN; VINAIGRE; MICROBIOLOGIE; ENZYMOLOGIE; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE
NMICRO-ORGANISMES OU ENZYMES; COMPOSITIONS LES CONTENANT; CULTURE OU CONSERVATION DE MICRO-ORGANISMES; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE; MILIEUX DE CULTURE
9Enzymes, p.ex. ligases (6.); Proenzymes; Compositions les contenant; Procédés pour préparer, activer, inhiber, séparer ou purifier des enzymes
CPC
C07K 14/47
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
14Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
435from animals; from humans
46from vertebrates
47from mammals
C07K 2317/76
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
2317Immunoglobulins specific features
70characterized by effect upon binding to a cell or to an antigen
76Antagonist effect on antigen, e.g. neutralization or inhibition of binding
C07K 2317/92
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
2317Immunoglobulins specific features
90characterized by (pharmaco)kinetic aspects or by stability of the immunoglobulin
92Affinity (KD), association rate (Ka), dissociation rate (Kd) or EC50 value
C07K 2318/20
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
2318Antibody mimetics or scaffolds
20Antigen-binding scaffold molecules wherein the scaffold is not an immunoglobulin variable region or antibody mimetics
C12N 9/93
CCHEMISTRY; METALLURGY
12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
9Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof
93Ligases (6)
C12Y 603/02019
CCHEMISTRY; METALLURGY
12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
YENZYMES
603Ligases forming carbon-nitrogen bonds (6.3)
02Acid—amino-acid ligases (peptide synthases)(6.3.2)
02019Ubiquitin-protein ligase (6.3.2.19), i.e. ubiquitin-conjugating enzyme
Déposants
  • GeneFrontier Corporation [JP/JP]; Todai-Kashiwa Venture Plaza Rm#308, 5-4-19, Kashiwa-no-Ha, Kashiwa-shi, Chiba 2770882, JP (AllExceptUS)
  • KOJOH, Kanehisa [JP/JP]; JP (UsOnly)
  • KATOH, Shizue [JP/JP]; JP (UsOnly)
  • MIYAKOSHI, Akira [JP/JP]; JP (UsOnly)
  • NAKAMURA, Mikiko [JP/JP]; JP (UsOnly)
Inventeurs
  • KOJOH, Kanehisa; JP
  • KATOH, Shizue; JP
  • MIYAKOSHI, Akira; JP
  • NAKAMURA, Mikiko; JP
Mandataires
  • TAKASHIMA, Hajime; Meiji Yasuda Seimei Osaka Midosuji Bldg., 1-1, Fushimimachi 4-chome, Chuo-ku, Osaka-shi, Osaka 5410044, JP
Données relatives à la priorité
2010-15922714.07.2010JP
Langue de publication anglais (EN)
Langue de dépôt anglais (EN)
États désignés
Titre
(EN) RNF8-FHA DOMAIN-MODIFIED PROTEIN AND METHOD OF PRODUCING THE SAME
(FR) PROTÉINE À DOMAINE RNF8-FHA MODIFIÉ ET SON PROCÉDÉ DE PRODUCTION
Abrégé
(EN)
Provided is an antigen-binding protein prepared merely by a method of in vitro selection using the RNF8-FHA domain, which has no intramolecular disulfide bond and functions in cells as it is. One to four loops extending from the FHA domain are randomized, and a recognition site for a target molecule is artificially created on the FHA domain surface to construct an RNF8-FHA domain library. Using the library, an antigen-binding protein is efficiently selected in vitro.
(FR)
L'invention concerne une protéine de liaison à un antigène préparée simplement par un procédé de sélection in vitro utilisant le domaine RNF8-FHA qui n'a pas de pont disulfure intramoléculaire et fonctionne dans les cellules tel quel. Une à quatre boucles s'étendant hors du domaine FHA sont randomisées et un site de reconnaissance pour une molécule cible est artificiellement créé sur la surface du domaine FHA pour construire une banque de domaines RNF8-FHA. A l'aide de la banque, une protéine de liaison à un antigène est efficacement choisie in vitro.
Également publié en tant que
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international