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1. (WO2009143446) TRONCATURE D’ENDOLYSINE DE LAMBDASA2
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2009/143446    N° de la demande internationale :    PCT/US2009/045015
Date de publication : 26.11.2009 Date de dépôt international : 22.05.2009
CIB :
C12N 15/52 (2006.01), C12N 15/63 (2006.01), C12R 1/46 (2006.01)
Déposants : THE UNITED STATES OF AMERICA, as represented by THE SECRETARY OF AGRICULTURE [US/US]; 1400 Independence Ave, SW Washington, DC 20250-0302 (US) (Tous Sauf US).
DONOVAN, David, M. [US/US]; (US) (US Seulement)
Inventeurs : DONOVAN, David, M.; (US)
Mandataire : SMITH, Sarah, E.; (US)
Données relatives à la priorité :
61/128,713 23.05.2008 US
Titre (EN) LAMBDASA2 ENDOLYSIN TRUNCATION
(FR) TRONCATURE D’ENDOLYSINE DE LAMBDASA2
Abrégé : front page image
(EN)Bacteriophage endolysins demonstrating bactericidal peptidoglycan hydrolase activity comprise one group of new candidate antimicrobials that are reportedly refractory to antibiotic resistance development. An isolated or recombinant nucleic acid encoding an antimicrobial truncated LambdaSa2 endolysin enzyme molecule has specificity and exolytic endopeptidase activity for the peptidoglycan cell wall of its untreated host species Streptococcus agalactiae and in addition, at least one of the streptococcal species: Streptococcus dysgalactiae, S. dysgalactiae subs, equisimilis, S. equi subs, zooepidemicus, Group E Streptococcus, Group G Streptococcus, Streptococcus pyogenes, and Streptococcus uberis. The LambdaSa2 prophage endolysin gene was isolated from a Group B Streptococcal genome, expressed on an E. coli plasmid, and shown to harbor an amidase-5 (endopeptidase), an amidase-4 (glycosidase) domain and two Cp1-7 cell wall-binding domains. An isolated antimicrobial LambdaSa2 truncated endolysin protein encoded by the nucleic acid can be used for the treatment of diseases caused by streptococcal and staphylococcal microorganisms.
(FR)Selon l’invention, les endolysines de bactériophage qui démontrent une activité de peptidoglycane hydrolase bactéricide comportent un groupe de nouveaux antimicrobiens candidats qui sont, d’après certaines informations, réfractaires au développement d’une résistance antibiotique. Un acide nucléique isolé ou recombinant codant une molécule d’enzyme d’endolysine LambdaSa2 tronquée antimicrobienne présente une spécificité et une activité d’endopeptidase exolytique pour la paroi cellulaire de peptidoglycane de son espèce hôte non traitée Streptococcus agalactiae et, de plus, au moins de l’une des espèces streptococciques suivantes : Streptococcus dysgalactiae, S. dysgalactiae subs, equisimilis, S. equi subs, zooepidemicus, le groupe E Streptococcus, le groupe G Streptococcus, Streptococcus pyogenes et Streptococcus uberis. Le gène d’endolysine de prophage LambdaSa2 a été isolé d’un génome streptococcique du groupe B, exprimé sur un plasmide de E. coli, et s’est avéré héberger un domaine amidase-5 (endopeptidase), amidase-4 (glycosidase) et deux domaines de liaison à la paroi de cellule Cp1-7. Une protéine d’endolysine tronquée de LambdaSa2 antimicrobienne isolée, codée par l’acide nucléique, est utilisée pour le traitement de maladies provoquées par des micro-organismes streptococciques et staphylococciques.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PG, PH, PL, PT, RO, RS, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MK, MT, NL, NO, PL, PT, RO, SE, SI, SK, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)