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1. (WO2009030211) THERMOSTABLE TRANSGLUTAMINASES
Dados bibliográficos mais recentes no arquivo da Secretaria Internacional   

№ de pub.:    WO/2009/030211    № do pedido internacional:    PCT/DE2008/001463
Data de publicação: 12.03.2009 Data de depósito internacional: 30.08.2008
CIP:
C12N 9/10 (2006.01)
Requerentes: MARTIN-LUTHER-UNIVERSITÄT HALLE-WITTENBERG [DE/DE]; Universitätsplatz 10, 06108 Halle/Saale (DE) (For All Designated States Except US).
PIETZSCH, Markus [DE/DE]; (DE) (For US Only).
HERTEL, Thomas [DE/DE]; (DE) (For US Only).
MARX, Christian [DE/DE]; (DE) (For US Only)
Inventores: PIETZSCH, Markus; (DE).
HERTEL, Thomas; (DE).
MARX, Christian; (DE)
Dados da prioridade:
10 2007 042 727.3 07.09.2007 DE
Título (DE) THERMOSTABILE TRANSGLUTAMINASEN
(EN) THERMOSTABLE TRANSGLUTAMINASES
(FR) TRANSGLUTAMINASES STABLES
Resumo: front page image
(DE)Transglutaminasen werden u. a. für die kovalente Vernetzung von Proteinen eingesetzt. Bekannt ist eine mikrobielle Transglutaminase, welche aus Streptomyces mobaraensis hergestellt wird, die eine geringe Stabilität bei höheren Temperaturen aufweist. Die Transglutaminase in Form von Activa WM wird vorwiegend in der Lebensmitteltechnologie eingesetzt. Für Anwendungen außerhalb des Lebensmittelbereiches sind für Vernetzungsreaktionen bei höheren Temperaturen temperaturstabilere und aktivere Transglutaminasen erforderlich. Es stand somit die Aufgabe, Transglutaminasen herzustellen, die eine höhere Thermostabilität besitzen. Mit Hilfe von random mutagenese mittels error prone PCR ist es gelungen veränderte Transglutaminasen herzustellen, die eine verbesserte Thermostabilität aufweisen. Die Gensequenzen dieser Transglutaminasen wurden analysiert und die entsprechende veränderte Aminosäuresequenz abgeleitet. Mit Hilfe dieser Sequenzinformation und der bekannten Kristallstrukturen konnten die Bereiche im Protein identifiziert werden, die eine erhöhte Temperaturstabilität gegenüber dem bekannten Enzym aufweisen. Lebensmitteltechnologie, Pharma- und Kosmetikbereich, Polymersynthese.
(EN)Transglutaminases are used for covalently cross-linking proteins, among other things. A previously known microbial transglutaminase which is produced from Streptomyces mobaraensis is not very stable at elevated temperatures. The transglutaminase in the form of Activa WM is primarily used in food technology. More temperature-resistant and more active transglutaminases are required for cross-linking reactions in applications outside the food sector. The aim of the invention is therefore to produce more thermostable transglutaminases. Said aim is achieved by means of modified transglutaminases which are produced with the help of random mutagenesis using error prone PCR and are more thermostable. The gene sequences of said transglutaminases have been analyzed and the corresponding modified amino acid sequence has been derived therefrom. The protein regions that are more temperature-resistant than the previously known enzyme have been identified with the help of said sequence data and the known crystal structures. The invention applies to food technology, the pharmaceutical and cosmetic field, and polymer synthesis.
(FR)L'invention concerne des transglutaminases utilisées entre autres pour la réticulation covalente de protéines. On connaît une transglutaminase microbienne, obtenue à partir de Streptomyces mobaraensis, qui présente un faible niveau de stabilité à des températures plus élevées. La transglutaminase commercialisée sous l'appellation d'Activa WM est utilisée principalement dans la technologie alimentaire. Pour des applications ne relevant pas du secteur alimentaire, il faut utiliser des transglutaminases plus thermostables et plus actives pour des réactions de réticulation effectuées à des températures plus élevées. L'invention vise de ce fait à produire des transglutaminases présentant une meilleure thermostabilité. Des transglutaminases modifiées présentant une meilleure stabilité ont pu être produites, par mutagenèse aléatoire, par amplification en chaîne par polymérase (PCR) sujette à erreurs. Les séquences géniques de ces transglutaminases ont été analysées et la séquence d'aminoacide modifiée correspondante a été dérivée. Les régions présentant une meilleure thermostabilité comparativement aux enzymes connues ont pu être identifiées dans la protéine, au moyen de cette information de séquence et des structures cristallines connues. L'invention s'applique à la technologie alimentaire, au secteur pharmaceutique et cosmétique, ainsi qu'à la synthèse polymère.
Estados designados: AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PG, PH, PL, PT, RO, RS, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
African Regional Intellectual Property Organization (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Eurasian Patent Organization (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
European Patent Office (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MT, NL, NO, PL, PT, RO, SE, SI, SK, TR)
African Intellectual Property Organization (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Língua de publicação: German (DE)
Língua de depósito: German (DE)