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1. (WO2015099166) β-FRUCTOFURANOSIDASE AMÉLIORÉE
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2015/099166    N° de la demande internationale :    PCT/JP2014/084680
Date de publication : 02.07.2015 Date de dépôt international : 26.12.2014
CIB :
C12N 15/09 (2006.01), C12N 1/21 (2006.01), C12N 9/24 (2006.01), C12P 19/00 (2006.01)
Déposants : B FOOD SCIENCE CO., LTD. [JP/JP]; 24-12, Kitahama-machi, Chita-shi, Aichi 4780046 (JP).
MICROBIOPHARM JAPAN CO., LTD. [JP/JP]; 3-1, Kyobashi 1-chome, Chuo-ku, Tokyo 1040031 (JP)
Inventeurs : TOCHIO Takumi; (JP).
NAKAMURA Saki; (JP).
YAHARA Misa; (JP).
FUJII Tadashi; (JP).
TAMURA Keisuke; (JP)
Mandataire : SAGAWA Shingo; (JP)
Données relatives à la priorité :
2013-273402 27.12.2013 JP
Titre (EN) IMPROVED β-FRUCTOFURANOSIDASE
(FR) β-FRUCTOFURANOSIDASE AMÉLIORÉE
(JA) 改良型β-フルクトフラノシダーゼ
Abrégé : front page image
(EN)[Problem] To provide an improved β-fructofuranosidase which enables the production of kestose with high efficiency while reducing the amount of a by-product such as nystose produced during the production of kestose. [Solution] An improved β-fructofuranosidase comprising an amino acid sequence which is produced by introducing an amino acid mutation into an amino acid sequence for a β-fructofuranosidase having 60% or higher identity to the amino acid sequence for wild-type β-fructofuranosidase which is represented by SEQ ID NO: 2, wherein the amino acid mutation is such a mutation that, when amino acid sequence alignment is performed, a histidine (H) residue corresponding to the position-395 as numbered from the N-terminal of the amino acid sequence for the wild-type β-fructofuranosidase which is represented by SEQ ID NO: 2 can be replaced by an arginine (R) residue or a lysine (K) residue.
(FR)[Problème] Produire une β-fructofuranosidase améliorée qui permet la production de kestose avec une efficacité élevée tout en réduisant la quantité d'un sous-produit tel que le nystose produit pendant la production de kestose. [Solution] la présente invention concerne une β-fructofuranosidase améliorée comprenant une séquence d'acides aminés qui est produite par introduction de mutations d'acides aminés dans une séquence d'acides aminés pour une β-fructofuranosidase ayant 60 % ou plus d'identité avec la séquence d'acides aminés pour la β-fructofuranosidase de type sauvage qui est représentée par SEQ ID NO: 2, la mutation d'acides aminés étant une mutation telle que, lorsqu'un alignement de séquences d'acides aminés est effectué, un résidu histidine (H) correspondant à la position 395 telle que numérotée depuis l'extrémité N-terminale de la séquence d'acides aminés pour la β-fructofuranosidase de type sauvage qui est représentée par SEQ ID NO: 2 peut être remplacé par un résidu arginine (R) ou un résidu lysine (K).
(JA)【課題】 ニストースなどの副生成物が生成する割合を抑えてケストースを効率よく生成することができる改良型β-フルクトフラノシダーゼを提供する。 【解決手段】 配列番号2に示す野生型β-フルクトフラノシダーゼのアミノ酸配列と60%以上の同一性を有するアミノ酸配列からなるβ-フルクトフラノシダーゼのアミノ酸配列に対して、アラインメントで前記配列番号2に示す野生型β-フルクトフラノシダーゼのアミノ酸配列のN末端から395番目の位置に相当するヒスチジン(H)を、アルギニン(R)またはリシン(K)に置換するアミノ酸変異を導入したアミノ酸配列からなる改良型β-フルクトフラノシダーゼ。
États désignés : AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BN, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CL, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IR, IS, JP, KE, KG, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PA, PE, PG, PH, PL, PT, QA, RO, RS, RU, RW, SA, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TH, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LR, LS, MW, MZ, NA, RW, SD, SL, ST, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AL, AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MK, MT, NL, NO, PL, PT, RO, RS, SE, SI, SK, SM, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, KM, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : japonais (JA)
Langue de dépôt : japonais (JA)