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1. (WO2014063012) MINIPROTÉINES KNOTTINES CONJUGUÉES CONTENANT DES ACIDES AMINÉS NON NATURELS
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2014/063012    N° de la demande internationale :    PCT/US2013/065610
Date de publication : 24.04.2014 Date de dépôt international : 18.10.2013
CIB :
C07K 19/00 (2006.01), A61K 38/16 (2006.01), A61P 35/00 (2006.01)
Déposants : THE BOARD OF TRUSTEES OF THE LELAND STANFORD JUNIOR UNIVERSITY [US/US]; 1705 El Camino Real Palo Alto, CA 94306-1105 (US)
Inventeurs : COCHRAN, Jennifer, R.; (US).
KIM, Jun Woo; (US).
COCHRAN, Frank, V.; (US)
Mandataire : ASTON, David, J.; PETERS VERNY, LLP 425 Sherman Avenue, Suite 230 Palo Alto, CA 94306 (US)
Données relatives à la priorité :
61/716,363 19.10.2012 US
Titre (EN) CONJUGATED KNOTTIN MINI-PROTEINS CONTAINING NON-NATURAL AMINO ACIDS
(FR) MINIPROTÉINES KNOTTINES CONJUGUÉES CONTENANT DES ACIDES AMINÉS NON NATURELS
Abrégé : front page image
(EN)Disclosed are knottin peptides containing non-natural amino acids so that they can be formed by chemical conjugation into two or more knottin monomers. The knottin monomers comprise a non-natural amino acid such as an aminooxy residue within the polypeptide sequence. The exemplified dimers were produced by oxime formation between two aldehyde groups present on a polyether linker and an aminooxy functional group that was site-specifically incorporated the knottin. Knottins variants based on EETI (Ecballium elaterium trypsin inhibitor) and AgRP (Agouti-related protein) were engineered to contain integrin- binding loops. These dimers were shown to have increased binding strength to integrins on U87MG tumor cells, achieving significant increases in inhibition of cell adhesion and proliferation. Also disclosed are knottin monomers comprising an aminooxy residue; these may be conjugated to molecules such as doxorubicin.
(FR)L'invention concerne des peptides knottines contenant des acides aminés non naturels de sorte qu'ils peuvent être formés par conjugaison chimique en au moins deux monomères de knottine. Les monomères de knottine comprennent un acide aminé non naturel tel qu'un résidu aminooxy dans la séquence polypeptidique. Les dimères donnés à titre d'exemple ont été produits par la formation d'oxime entre deux groupes aldéhydes présents sur un lieur polyéther et un groupe fonctionnel aminooxy qui a été incorporé de façon spécifique d'un site à la knottine. Des variants de knottine sur la base de EETI (inhibiteur de trypsine d'Ecballium elaterium) et AgRP (protéine associée à Agouti) ont été génétiquement modifiés pour contenir des boucles de liaison à l'intégrine. Il s'est avéré que ces dimères avaient une plus grande force de liaison à des intégrines sur des cellules tumorales U87MG, permettant des augmentations importantes de l'inhibition de l'adhérence et de la prolifération cellulaires. L'invention concerne également des monomères de knottine comportant un résidu aminooxy ; ceux-ci pouvant être conjugués à des molécules telles que la doxorubicine.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BN, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CL, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IR, IS, JP, KE, KG, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PA, PE, PG, PH, PL, PT, QA, RO, RS, RU, RW, SA, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TH, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LR, LS, MW, MZ, NA, RW, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AL, AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MK, MT, NL, NO, PL, PT, RO, RS, SE, SI, SK, SM, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, KM, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)