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1. (WO2010017912) UTILISATION D'HYALURONIDASES HUMAINES POUR UNE NOUVELLE CROISSANCE AXONALE
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2010/017912    N° de la demande internationale :    PCT/EP2009/005671
Date de publication : 18.02.2010 Date de dépôt international : 05.08.2009
CIB :
A61K 38/47 (2006.01), A61P 25/00 (2006.01), C12Q 1/34 (2006.01)
Déposants : HAUBECK, Hans-Dieter [DE/DE]; (DE)
Inventeurs : HAUBECK, Hans-Dieter; (DE)
Mandataire : WEISS, Wolfgang; Weickmann & Weickmann Postfach 860 820 81635 München (DE)
Données relatives à la priorité :
08014518.8 14.08.2008 EP
Titre (EN) USE OF HUMAN HYALURONIDASES FOR AXONAL REGROWTH
(FR) UTILISATION D'HYALURONIDASES HUMAINES POUR UNE NOUVELLE CROISSANCE AXONALE
Abrégé : front page image
(EN)Chondroitin sulfate proteoglycans (CS-PGs) are axon growth inhibitory molecules present in the glial scar that are responsible (at least in part) for regeneration failure after CNS or spinal cord injury. Removal of chondroitin sulfate glycosaminoglycan chains using the bacterial enzymes chondroitinase-ABC or AC in models of CNS injury promotes both axon regeneration and plasticity. The present invention relates to the use of members of the human hyaluronidase family (endo-beta-acetyl-hexosaminidase enzymes, E.C. 3.2.1.35) for the degradation of chondroitin sulfate (proteoglycans) in the glial scar to promote axonal regrowth in human CNS or spinal cord injury. The present invention also relates to methods for determining endoglycosidase activity, and in particular of the hyaluronidase/chondroitinase type, in a sample, and also relates to methods for detecting compounds that modulate the activity of endoglycosidases and in particular endoglycosidases of the hyaluronidase/chondroitinase type.
(FR)Selon l'invention, les protéoglycanes de sulfate de chondroïtine (CS-PG) sont des molécules inhibitrices de la croissance des axones présents dans la cicatrice gliale, qui sont responsables (au moins en partie) d'un défaut de régénérescence après une lésion du système nerveux central ou de la moelle épinière. Une suppression des chaînes de glycosaminoglycane de sulfate de chondroïtine à l'aide des enzymes bactériennes chondroïtinases-ABC ou AC dans des modèles de lésion du système nerveux central favorise à la fois la régénérescence axonale et la plasticité axonale. La présente invention porte sur l'utilisation de membres de la famille des hyaluronidases humaines (enzymes endo-béta-acétyl-hexosaminidases, E. C. 3.2.1.35) pour la dégradation du sulfate de chondroïtine (protéoglycanes) dans la cicatrice gliale afin de favoriser la régénérescence axonale dans une lésion du système nerveux central ou de la moelle épinière humaine. La présente invention porte également sur des procédés de détermination d'une activité endoglycosidase, et en particulier de type hyaluronidase/chondroïtinase, dans un échantillon, et porte également sur des procédés de détection de composés qui modulent l'activité des endoglycosidases et en particulier des endoglycosidases de type hyaluronidase/chondroïtinase.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CL, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PE, PG, PH, PL, PT, RO, RS, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MK, MT, NL, NO, PL, PT, RO, SE, SI, SK, SM, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)