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1. (WO2008062569) L-RIBOSE ISOMÉRASE THERMOSTABLE, SON PROCÉDÉ DE FABRICATION ET SON UTILISATION
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international

N° de publication : WO/2008/062569 N° de la demande internationale : PCT/JP2007/056167
Date de publication : 29.05.2008 Date de dépôt international : 26.03.2007
CIB :
C07K 14/195 (2006.01) ,C12N 1/20 (2006.01) ,C12N 9/90 (2006.01) ,C12P 19/24 (2006.01)
C CHIMIE; MÉTALLURGIE
07
CHIMIE ORGANIQUE
K
PEPTIDES
14
Peptides ayant plus de 20 amino-acides; Gastrines; Somatostatines; Mélanotropines; Leurs dérivés
195
provenant de bactéries
C CHIMIE; MÉTALLURGIE
12
BIOCHIMIE; BIÈRE; SPIRITUEUX; VIN; VINAIGRE; MICROBIOLOGIE; ENZYMOLOGIE; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE
N
MICRO-ORGANISMES OU ENZYMES; COMPOSITIONS LES CONTENANT; CULTURE OU CONSERVATION DE MICRO-ORGANISMES; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE; MILIEUX DE CULTURE
1
Micro-organismes, p.ex. protozoaires; Compositions les contenant; Procédés de culture ou de conservation de micro-organismes, ou de compositions les contenant; Procédés de préparation ou d'isolement d'une composition contenant un micro-organisme; Leurs milieux de culture
20
Bactéries; Leurs milieux de culture
C CHIMIE; MÉTALLURGIE
12
BIOCHIMIE; BIÈRE; SPIRITUEUX; VIN; VINAIGRE; MICROBIOLOGIE; ENZYMOLOGIE; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE
N
MICRO-ORGANISMES OU ENZYMES; COMPOSITIONS LES CONTENANT; CULTURE OU CONSERVATION DE MICRO-ORGANISMES; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE; MILIEUX DE CULTURE
9
Enzymes, p.ex. ligases (6.); Proenzymes; Compositions les contenant; Procédés pour préparer, activer, inhiber, séparer ou purifier des enzymes
90
Isomérases (5.)
C CHIMIE; MÉTALLURGIE
12
BIOCHIMIE; BIÈRE; SPIRITUEUX; VIN; VINAIGRE; MICROBIOLOGIE; ENZYMOLOGIE; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE
P
PROCÉDÉS DE FERMENTATION OU PROCÉDÉS UTILISANT DES ENZYMES POUR LA SYNTHÈSE D'UN COMPOSÉ CHIMIQUE DONNÉ OU D'UNE COMPOSITION DONNÉE, OU POUR LA SÉPARATION D'ISOMÈRES OPTIQUES À PARTIR D'UN MÉLANGE RACÉMIQUE
19
Préparation de composés contenant des radicaux saccharide
24
préparés par action d'une isomérase, p.ex. fructose
Déposants :
国立大学法人香川大学 NATIONAL UNIVERSITY CORPORATION KAGAWA UNIVERSITY [JP/JP]; 〒7608521 香川県高松市幸町1-1 Kagawa 1-1, Saiwai-cho, Takamatsu-shi, Kagawa 7608521, JP (AllExceptUS)
合同会社希少糖生産技術研究所 RARE SUGAR PRODUCTION TECHNICAL RESEARCH LABORATORIES, LLC. [JP/JP]; 〒7610615 香川県木田郡三木町大字小蓑1351番地2 Kagawa 1351-2, Oaza Komino, Mikicho, Kita-gun, Kagawa 7610615, JP (AllExceptUS)
株式会社伏見製薬所 FUSHIMI PHARMACEUTICAL CO., LTD. [JP/JP]; 〒7638605 香川県丸亀市中津町1676番地 Kagawa 1676, Nakazu-Cho, Marugame-Shi, Kagawa 7638605, JP (AllExceptUS)
株式会社林原生物化学研究所 KABUSHIKI KAISHA HAYASHIBARA SEIBUTSU KAGAKU KENKYUJO [JP/JP]; 〒7000907 岡山県岡山市下石井1-2-3 Okayama 2-3, Shimoishii 1-chome, Okayama-Shi, Okayama 7000907, JP (AllExceptUS)
松谷化学工業株式会社 MATSUTANI CHEMICAL INDUSTRY CO., LTD. [JP/JP]; 〒6648508 兵庫県伊丹市北伊丹5丁目3番地 Hyogo 5-3, Kitaitami Itami-shi, Hyogo 664-8508, JP (AllExceptUS)
何森 健 IZUMORI, Ken [JP/JP]; JP (UsOnly)
森本 兼司 MORIMOTO, Kenji [JP/JP]; JP (UsOnly)
高田 悟郎 TAKATA, Goro [JP/JP]; JP (UsOnly)
徳田 雅明 TOKUDA, Masaaki [JP/JP]; JP (UsOnly)
辻阪 好夫 TSUJISAKA, Yoshio [JP/JP]; JP (UsOnly)
竹下 圭 TAKESHITA, Kei [JP/JP]; JP (UsOnly)
津崎 桂二 TSUSAKI, Keiji [JP/JP]; JP (UsOnly)
大隈 一裕 OKUMA, Kazuhiro [JP/JP]; JP (UsOnly)
Inventeurs :
何森 健 IZUMORI, Ken; JP
森本 兼司 MORIMOTO, Kenji; JP
高田 悟郎 TAKATA, Goro; JP
徳田 雅明 TOKUDA, Masaaki; JP
辻阪 好夫 TSUJISAKA, Yoshio; JP
竹下 圭 TAKESHITA, Kei; JP
津崎 桂二 TSUSAKI, Keiji; JP
大隈 一裕 OKUMA, Kazuhiro; JP
Mandataire :
須藤 阿佐子 SUDO, Asako; 〒1840002 東京都小金井市梶野町5-6-26 Tokyo 5-6-26, Kajinocho, Koganei-shi, Tokyo 1840002, JP
Données relatives à la priorité :
2006-31367320.11.2006JP
Titre (EN) THERMOSTABLE L-RIBOSE ISOMERASE, PROCESS FOR PRODUCING THE SAME AND USE THEREOF
(FR) L-RIBOSE ISOMÉRASE THERMOSTABLE, SON PROCÉDÉ DE FABRICATION ET SON UTILISATION
(JA) 耐熱性L-リボースイソメラーゼとその製造方法並びに用途
Abrégé :
(EN) [PROBLEMS] To provide a thermostable L-ribose isomerase. [MEANS FOR SOLVING PROBLEMS] There is provided a thermostable L-ribose isomerase having physical and chemical properties such that molecular weight: 32,000 (SDS-PAGE), optimum temperature: 45°C, optimum pH: 9.0 (glycine-NaOH buffer) and temperature stability: being stable up to 45°C in heat treatment at pH 9.0 for 10 min, which thermostable L-ribose isomerase has the activity of isomerizing L-ribose into L-ribulose and reversely isomerizing L-ribulose into L-ribose. The thermostable L-ribose isomerase is an enzyme derived from Raoultella ornithinolytica MB426(NITE BP-277) (1). There is provided a method of conversion between aldose and ketose, characterized in that an aldose selected from among L-ribose, D-lyxose, D-talose, D-mannose, L-allose and L-gulose is acted on by the above thermostable enzyme to isomerize the aldose, thereby producing the corresponding ketose selected from among L-ribulose, D-xylulose, D-tagatose, D-fructose, L-psicose and L-sorbose, respectively, or alternatively a ketose selected from among L-ribulose, D-xylulose, D-tagatose, D-fructose, L-psicose and L-sorbose is acted on by the above L-ribose isomerase to isomerize the ketose, thereby producing the corresponding aldose selected from among L-ribose, D-lyxose, D-talose, D-mannose, L-allose and L-gulose, respectively.
(FR) L'invention concerne une L-Ribose isomérase thermostable et son procédé de fabrication et son utilisation. [PROBLÈMES] Proposer une L-ribose isomérase thermostable. [MOYENS POUR RÉSOUDRE LES PROBLÈMES] Est proposée une L-ribose isomérase thermostable ayant des propriétés physiques et chimiques telles que la masse moléculaire : 32 000 (SDS-PAGE), température optimale : 45°C, pH optimal : 9,0 (tampon glycine-NaOH) et stabilité à la température : étant stable jusqu'à 45°C en traitement thermique à pH 9,0 pendant 10 minutes, laquelle L-ribose isomérase thermostable a l'activité d'isomériser le L-ribose en L-ribulose et inversement d'isomériser le L-ribulose en L-ribose. La L-ribose isomérase thermostable est une enzyme issue de Raoultella ornithinolytica MB426 (NITE BP-277) (1). Est proposé un procédé de conversion entre l'aldose et la cétose, caractérisé par le fait que l'on fait agir l'enzyme thermostable ci-dessus sur un aldose choisi parmi le L-ribose, le D-lyxose, le D-talose, le D-mannose, le L-allose et le L-gulose pour isomériser l'aldose, permettant ainsi de produire la cétose correspondante choisie parmi respectivement le L-ribulose, le D-xylulose, le D-tagatose, le D-fructose, le L-psicose et le L-sorbose, ou, en variante, on fait agir la L-ribose isomérase ci-dessus sur une cétose choisie parmi le L-ribulose, le D-xylulose, le D-tagatose, le D-fructose, le L-psicose et le L-sorbose pour isomériser le cétose, permettant ainsi de produire l'aldose correspondante choisie parmi respectivement la L-ribose, la D-lyxose, la D-talose, la D-mannose, la L-allose et la L-gulose.
(JA) 課題:耐熱性L-リボースイソメーゼの提供。 解決手段:分子量32,000(SDS-PAGE)、至適温度45°C、至適pH 9.0(グリシン-NaOH緩衝液)、温度安定性pH9.0における10分間の熱処理において45°Cまで安定の理化学的性質を有する、L-リボ-スを異性化してL-リブロ-スを生成し、また、逆に、L-リブロ-スを異性化してL-リボ-スを生成する作用を有する耐熱性L-リボ-スイソメラ-ゼ。(1)<>Raoultella <>ornithinolytica MB426(NITE BP-277)由来の酵素である。L-リボ-ス、D-リキソ-ス、D-タロ-ス、D-マンノ-ス、L-アロ-スおよびL-グロ-スから選ばれるアルド-スに、上記の耐熱性酵素を作用させて該アルド-スを異性化し、それぞれ対応するL-リブロ-ス、D-キシルロ-ス、D-タガト-ス、D-フラクト-ス、L-プシコ-スおよびL-ソルボ-スから選ばれるケト-スを生成させるか、または、L-リブロ-ス、D-キシルロ-ス、D-タガト-ス、D-フラクト-ス、L-プシコ-スおよびL-ソルボ-スから選ばれるケト-スに、該L-リボ-スイソメラ-ゼを作用させて該ケト-スを異性化し、それぞれ対応するL-リボ-ス、D-リキソ-ス、D-タロ-ス、D-マンノ-ス、L-アロ-スおよびL-グロ-スから選ばれるアルド-スを生成させることを特徴とするアルド-スとケト-スとの変換方法。
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États désignés : AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PG, PH, PL, PT, RO, RS, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, SV, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MT, NL, PL, PT, RO, SE, SI, SK, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG)
Langue de publication : Japonais (JA)
Langue de dépôt : Japonais (JA)
Également publié sous:
KR1020090081435EP2103625JPWO2008062569US20090325231ES2464774JP5103597