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1. (WO2006031727) PEPTIDES DESTINES AU TRAITEMENT DE MALADIES AUTO-IMMUNES
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2006/031727    N° de la demande internationale :    PCT/US2005/032412
Date de publication : 23.03.2006 Date de dépôt international : 13.09.2005
CIB :
C07K 7/00 (2006.01), C07K 14/435 (2006.01), A61K 38/02 (2006.01), A61K 38/03 (2006.01), A61K 38/08 (2006.01), A61K 38/12 (2006.01)
Déposants : PRESIDENT AND FELLOWS OF HARVARD COLLEGE [US/US]; 1350 Massachusetts Avenue, Holyoke Center, Suite 727, Cambridge, MA 01238 (US) (Tous Sauf US).
STROMINGER, Jack, L. [US/US]; (US) (US Seulement)
Inventeurs : STROMINGER, Jack, L.; (US)
Mandataire : GUTERMAN, Sonia, K.; Lawson & Weitzen, LLP, 88 Black Falcon Ave., Suite 345, Boston, MA 02210 (US)
Données relatives à la priorité :
60/609,496 13.09.2004 US
11/150,755 10.06.2005 US
Titre (EN) PEPTIDES FOR TREATMENT OF AUTOIMMUNE DISEASES
(FR) PEPTIDES DESTINES AU TRAITEMENT DE MALADIES AUTO-IMMUNES
Abrégé : front page image
(EN)Peptide compositions are provided that have the following functions: inhibition of binding of MBP85-99 to HLA-DR2 (DRA/DRB 1 * 1501) more strongly than inhibition by a synthetic random amino acid copolymer, and inhibition of interleukin-2 production by MBP85-99-specific FILA-DR2-restricted T cell lines. Peptide 15mers suppress experimental allergic encephalomyelitis (EAE) induced either by myelin basic protein residues MBP85-99 in humanized mice or by proteolipid protein peptide residues 139-151 in SJL/J mice. Spleen and lymph node cultures stimulated with a peptide composition as provided herein produce large amounts of Th2 cytokines (IL-4 and 1L-10), and adoptive transfer of T cell lines established from those cultures suppressed disease induction. These peptide compositions provide specific, non-random homogenous sequences that are as effective as random copolymers in suppressing EAE, and are potential agents for treatment of MS.
(FR)La présente invention concerne des compositions de peptides ayant les fonctions suivantes: inhibition de la liaison de MBP85-99 à HLA-DR2 (DRA/DRB 1 * 1501) plus fortement que l'inhibition par un copolymère d'acides aminés aléatoires de synthèse; et inhibition de la production d'interleukine-2 par des lignées de lymphocytes T propres à MBP85-99- restreintes à FILA-DR2. Les peptides 15mers permettent de supprimer l'encephalomyélite expérimentale (EAE) induite soit par des restes de protéines de base de myéline MBP85-99 dans des souris humanisées, soit par des restes peptidiques de protéine protéolipidique 139-151 dans des souris SJL/J. Des cultures de noeuds lymphatiques et spléniques stimulées par la composition de peptides décrite dans cette invention permet de produire de grandes quantités de cytokines Th2 (IL-4 et 1L-10), et de déclencher le transfert adoptif de lignées de lymphocytes T établies à partir desdites cultures exemptes de maladie. Ces compositions de peptides permettent d'obtenir des séquences non aléatoires spécifiques qui sont efficaces en tant que copolymères aléatoires pour supprimer l'EAE, et qui sont des agents puissants pour traiter la sclérose en plaques.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PG, PH, PL, PT, RO, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, YU, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, NL, PL, PT, RO, SE, SI, SK, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)