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1. (WO2005085276) NOUVEAU PEPTIDE MODULATEUR DU CANAL POTASSIQUE
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2005/085276    N° de la demande internationale :    PCT/IB2004/003278
Date de publication : 15.09.2005 Date de dépôt international : 08.10.2004
CIB :
A61K 38/10 (2006.01), C07K 7/02 (2006.01)
Déposants : NATIONAL CENTRE FOR BIOLOGICAL SCIENCES [IN/IN]; Tata Institute of Fundamental Research, UAS-GKVK Campus, PB No. 6501, Bangalore 560 065 (IN) (Tous Sauf US).
KRISHNAN, Kozhalmannom, Subramaniasastry [IN/IN]; (IN) (US Seulement).
BALARAM, Padmanabhan [IN/IN]; (IN) (US Seulement)
Inventeurs : KRISHNAN, Kozhalmannom, Subramaniasastry; (IN).
BALARAM, Padmanabhan; (IN)
Données relatives à la priorité :
136/CHE/2004 20.02.2004 IN
Titre (EN) A NOVEL POTASSIUM CHANNEL MODULATOR PEPTIDE
(FR) NOUVEAU PEPTIDE MODULATEUR DU CANAL POTASSIQUE
Abrégé : front page image
(EN)A novel 13-residue peptide Mo1659 has been isolated from the venom of a vermivorous cone snail, Conus monile. HPLC fractions of the venom extract yielded an intense UV absorbing fraction with a mass of 1659 Da. De novo sequencing using both matrix assisted laser desorption and ionization and electrospray MS/MS methods together with analysis of proteolytic fragments successfully yielded the amino acid sequence, FHGGSWYRFPWGY-NH2. This was further confirmed by comparison with the chemically synthesized peptide and by conventional Edman sequencing. Mo1659 has an unusual sequence with a preponderance of aromatic residues and the absence of apolar, aliphatic residues like Ala, Val, Leu, Ile. Mo1659 has no disulfide bridges distinguishing it from the conotoxins and bears no sequence similarity with any of the acyclic peptides isolated thus far from the venom of cone snails. Electrophysiological studies on the effect of Mo 1659 on measured currents in dorsal root ganglion neurons suggest that the peptide targets non-inactivating voltage dependent potassium channels.
(FR)Un nouveau peptide à 13 résidus, Mo 1659, a été isolé du venin d'un coquillage conique vermivore, le conus monile. On a constaté que les fractions de HPLC de l'extrait de venin produisaient une fraction d'absorption des UV intense avec une masse de 1659 Da. Un nouveau séquençage utilisant à la fois la désorption-ionisation par impact laser assistée par matrice et des méthodes d'ES-MS/MS conjointement avec l'analyse des fragments protéolytiques a produit avec succès la séquence aminoacide, FHGGSWYRFPWGY-NH2. Cela a encore été confirmé par la comparaison au peptide de synthèse chimique et par le séquençage d'Edman classique. Mo 1659 possède une séquence inhabituelle présentant une prépondérance de résidus aromatiques et une absence de résidus aliphatiques et apolaires, tels qu'Ala, Val, Leu, Ile. Mo1659 ne possède pas de ponts disulfure le distinguant des conotoxines et ne présente pas de similitude de séquence avec les peptides acycliques, quels qu'ils soient, isolés jusqu'ici dans le venin des coquillages coniques. Des études électrophysiologiques sur l'effet de Mo1659 sur les courants mesurés dans les neurones formant des ganglions au niveau de la racine dorsale suggèrent que le peptide est dirigé sur les canaux potassiques dépendant de la tension non-inactivants.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, MZ, NA, NI, NO, NZ, OM, PG, PH, PL, PT, RO, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, YU, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HU, IE, IT, LU, MC, NL, PL, PT, RO, SE, SI, SK, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)