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1. (WO2002044203) PRODUCTION DE BMP-2 RECOMBINEE
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2002/044203    N° de la demande internationale :    PCT/EP2001/013840
Date de publication : 06.06.2002 Date de dépôt international : 27.11.2001
Demande présentée en vertu du Chapitre 2 :    02.05.2002    
CIB :
C07K 14/51 (2006.01)
Déposants : SCIL PROTEINS GMBH [DE/DE]; Heinrich-Damerow-Strasse 1 06120 Halle (DE) (Tous Sauf US).
RUDOLPH, Rainer [DE/DE]; (DE) (US Seulement).
SCHWARZ, Elisabeth [DE/DE]; (DE) (US Seulement).
HERR, Gerhard [DE/DE]; (DE) (US Seulement).
HILLGER, Frank [DE/DE]; (DE) (US Seulement)
Inventeurs : RUDOLPH, Rainer; (DE).
SCHWARZ, Elisabeth; (DE).
HERR, Gerhard; (DE).
HILLGER, Frank; (DE)
Mandataire : WEICKMANN & WEICKMANN; Postfach 860 820 81635 München (DE)
Données relatives à la priorité :
100 59 336.4 29.11.2000 DE
Titre (DE) HERSTELLUNG VON REKOMBINANTEM BMP-2
(EN) PRODUCTION OF RECOMBINANT BMP-2
(FR) PRODUCTION DE BMP-2 RECOMBINEE
Abrégé : front page image
(DE)Zur rekombinanten Herstellung eines biologisch aktiven Proteins der TGF-$g(b)-Superfamilie wird ein Protein dessen Aminoterminus aus der Prosequenz eines Proteins der TFG-$g(b)-Superfamilie oder Teilen davon besteht, an den sich die reife Domäne dieses oder eines anderen Proteins der TGF-$g(b)-Superfamilie, das mindsten 35 % Homologie zu reiferm BMP-2 aufweist anschlie$g(b)t, in Prokaryonten unter Bedingungen exprimiert, bei denen wenigstens ein Teil des Proteins in Form von Einschlusskörpern erhalten wird, die Einschlusskörper werden isoliert un unter denaturierenden Bedingungen solubilisiert, das aus den Einschlusskörpern solubilisierte, denaturierte, monomere und biologisch inaktive Protein wird naturiert unter Faltung und Dimerisierung zur löslichen, biologisch aktiven Konformation und gegebenenfalls nach der Naturierung das reife Protein aus seiner Profrom proteolytisch freigesetzt.
(EN)In order to recombinantly produce a biologically active protein of the TGF $g(b) superfamily, a protein is expressed in prokaryotes. The amino terminus of this expressed protein consists of the prosequence of a protein of the TGF $g(b) superfamily or portions thereof, to which the mature domain of this protein or of another protein of the TGF $g(b) superfamily is joined, said protein having at least 35 % homology to mature BMP-2. The expression of the protein is carried out under conditions in which at least one portion of the protein is obtained in the form of inclusion bodies. The inclusion bodies are isolated and are solubilized under denaturing conditions. The denatured, monomeric and biologically inactive protein, which is solubilized from the inclusion bodies, is natured while folding and dimerizing to the soluble, biologically active conformation and, optionally, the mature protein is proteolytically released from its proform after naturation.
(FR)L'invention concerne la production par recombinaison d'une protéine bioactive de la superfamille TGF-$g(b). Selon l'invention, une protéine dont le N-terminal comprend la proséquence d'une protéine de la superfamille TGF-$g(b) ou de parties de cette superfamille à laquelle se raccorde le domaine mûr de cette protéine ou d'une autre protéine de la superfamille TGF-$g(b), qui présente au moins 35 % d'homologie avec la BMP-2 mûre, est exprimée dans des prokaryotes dans des conditions dans lesquelles au moins une partie de la protéine est obtenue sous forme de corps d'inclusion. Les corps d'inclusion sont isolés et solubilisés dans des conditions dénaturantes. La protéine dénaturée, monomère et biologiquement inactive solubilisée à partir des corps d'inclusion est naturée de manière à plier et à dimériser par rapport à la conformation bioactive soluble et éventuellement après naturation, la protéine mûre est dégagée de sa proforme par voie protéolytique.
États désignés : AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EC, EE, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, MZ, NO, NZ, OM, PH, PL, PT, RO, RU, SD, SE, SG, SI, SK, SL, TJ, TM, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VN, YU, ZA, ZM, ZW.
Organisation régionale africaine de la propriété intellectuelle (ARIPO) (GH, GM, KE, LS, MW, MZ, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Office eurasien des brevets (OEAB) (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, CH, CY, DE, DK, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LU, MC, NL, PT, SE, TR)
Organisation africaine de la propriété intellectuelle (OAPI) (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Langue de publication : allemand (DE)
Langue de dépôt : allemand (DE)