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1. (WO2001018214) ACIDES NUCLEIQUES CODANT DES RIBONUCLEASES ET LEURS METHODES DE FABRICATION
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/2001/018214    N° de la demande internationale :    PCT/US2000/023426
Date de publication : 15.03.2001 Date de dépôt international : 25.08.2000
Demande présentée en vertu du Chapitre 2 :    26.03.2001    
CIB :
C12N 9/22 (2006.01)
Déposants : ALFACELL CORPORATION [US/US]; 225 Belleville Avenue, Bloomfield, NJ 07003 (US)
Inventeurs : SAXENA, Shailendra, K.; (US)
Mandataire : JAY, Mark, H.; P.O. Box E, Short Hills, NJ 07078-0383 (US)
Données relatives à la priorité :
09/394,268 10.09.1999 US
Titre (EN) NUCLEIC ACIDS ENCODING RIBONUCLEASES AND METHODS OF MAKING THEM
(FR) ACIDES NUCLEIQUES CODANT DES RIBONUCLEASES ET LEURS METHODES DE FABRICATION
Abrégé : front page image
(EN)pET11d-rOnc(Q1, M23L) DNA is subjected to two different site-directed mutations, each using an overlapping PCR protocol. One of the site-directed mutations changes the amino acid residue at position 23 of the encoded protein from leucine to methionine, whereby the encoded protein can be made into ranpirnase by cleaving the N-terminal methionine residue and allowing the adjacent glutamine residue to autocyclize. The other site-directed mutation changes the amino acid residue at position 72 of the encoded protein from serine to cysteine, thereby producing an encoded protein that can be made into a cysteinized ranpirnase by cleaving the N-terminal methionine residue and allowing the adjacent glutamine residue to autocyclize.
(FR)Selon les méthodes de l'invention, on fait subir à l'ADN de pET11d-rOnc(Q1, M23L) deux mutations dirigées sur des sites différentes, utilisant chacune un protocole de PCR de chevauchement. L'une de ces mutations dirigées sur des sites transforme le résidu d'acide aminé en position 23 de la protéine codée de leucine en méthionine, ce qui permet d'une part, la transformation de la protéine codée en ranpirnase par clivage du résidu méthionine N-terminal et d'autre part, l'autocyclisation du résidu glutamine adjacent. L'autre mutation dirigée sur un site transforme le reste d'acide aminé en position 72 de la protéine codée de sérine en cystéine, ce qui permet d'une part, la production d'une protéine codée que l'on par transforme en ranpirnase cystéinisée par clivage du résidu méthionine N-terminal et d'autre part, l'autocyclisation du résidu glutamine adjacent.
États désignés : JP.
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, CH, DE, FR, GB, IT, LU, NL).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)