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1. (WO1995033832) FRAGMENT RECOMBINE D'ANTICORPS FV A CHAINE UNIQUE ET SON UTILISATION DANS L'IMMUNOPURIFICATION DE L'ANTIGENE DE SURFACE DU VIRUS DE L'HEPATITE B
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N° de publication : WO/1995/033832 N° de la demande internationale : PCT/NL1995/000206
Date de publication : 14.12.1995 Date de dépôt international : 09.06.1995
Demande présentée en vertu du Chapitre 2 : 08.01.1996
CIB :
C07K 16/08 (2006.01)
C CHIMIE; MÉTALLURGIE
07
CHIMIE ORGANIQUE
K
PEPTIDES
16
Immunoglobulines, p.ex. anticorps monoclonaux ou polyclonaux
08
contre du matériel provenant de virus
Déposants :
CENTRO DE INGENIERIA GENETICA Y BIOTECNOLOGIA [CU/CU]; 31 Street, '/156 & 190 Cubanacan Playa Havana, CU
KAMBEEL, Robert, Wilhelmus [NL/NL]; NL
Inventeurs :
AYALA AVILA, Marta; CU
GAVILONDO COWLEY, Jorge, Víctor; CU
FERNANDEZ DE COSSIO DORTA-DUQUE, María Elena; CU
CANAAN-HADEN FRIAS, Leonrado Miguel; CU
DOMINGUEZ HORTA, María del Carmen; CU
Mandataire :
SMULDERS, Th., A., H., J.; Vereenigde Octrooibureaux Nieuwe Parklaan 97 NL-2587 BN The Hague, NL
Données relatives à la priorité :
73/9409.06.1994CU
Titre (EN) RECOMBINANT SINGLE CHAIN FV ANTIBODY FRAGMENT AND ITS USE IN THE IMMUNOPURIFICATION OF THE RECOMBINANT HEPATITIS B VIRUS SURFACE ANTIGEN
(FR) FRAGMENT RECOMBINE D'ANTICORPS FV A CHAINE UNIQUE ET SON UTILISATION DANS L'IMMUNOPURIFICATION DE L'ANTIGENE DE SURFACE DU VIRUS DE L'HEPATITE B
Abrégé :
(EN) A recombinant single chain Fv (scFv) antibody fragment specific for the Hepatitis B virus surface antigen (HBsAg). Production of the scFv fragment in $i(Escherichia coli) using recombinant DNA technology. The scFv can substitute the mouse monoclonal antibody (MAb) CB-Hep.1 that is used in one of the purification steps of a known production process of such antigen. The scFv antibody fragment is developed using recombinant DNA technology, by cloning and modifying the genes that code for the heavy and light chain variable regions of MAb CB-Hep.1. The scFv fragment is specific for the HBsAg, has smaller size than the MAb, and is produced from bacterial cultures ($i(E. coli)). The scFv is purified from material harvested from these cultures and immobilized on chromatographic supports for its use as immunoabsorbent in the purification of the recombinant HBsAg that is employed as active raw material of a vaccine preparation. Due to its specificity for the HBsAg, the fragment can be employed also in immunoassays in which the HBsAg is recognized or detected. Part of the protein sequence of the heavy chain variable region of MAb CB-Hep.1 may be used to construct fusion proteins for expression in $i(E. coli) that will associate with the bacterial inner membrane, facilitating in this way their purification process.
(FR) L'invention concerne un fragment d'anticorps recombiné Fv à chaîne unique (scFv) spécifique à l'antigène de surface du virus de l'hépatite B (HBsAg), la production du fragment scFv dans $i(Escherichia coli) à l'aide d'une technique de recombinaison de l'ADN. Le scFv peut se substituer à l'anticorps monoclonal (Mab) de souris CB-Hep.1 utilisé dans une des phases de purification d'un procédé de production connu de cet antigène. Le fragment d'anticorps scFv est produit par une technique de recombinaison de l'ADN, par clonage et modification des gènes codant pour les régions variables à chaîne lourde et légère de Mab CB-Hep.1. Le fragment scFv est spécifique à HBsAg, est plus petit que Mab, et est produit à partir de cultures bactériennes ($i(E. coli)). scFv est purifié à partir de matériau produit par ces cultures et immobilisé sur des supports chromatographiques afin d'être utilisé en tant qu'immunoabsorbant dans la purification du HBsAg recombiné utilisé en tant que matière première d'une préparation de vaccin. En raison de sa spécificité pour HBsAg, le fragment peut être également utilisé dans des dosages immunologiques dans lesquels HBsAG est reconnu ou détecté. Une partie de la séquence protéique de la région variable à chaîne lourde de Mab CB-Hep.1 peut être utilisée pour former des protéines de fusion destinées à l'expression dans $i(E. coli) et qui s'associent avec la membrane bactérienne interne, ce qui facilite leur purification.
États désignés : JP
Langue de publication : Anglais (EN)
Langue de dépôt : Anglais (EN)
Également publié sous:
JPH10501126