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1. (WO1992017575) NOUVELLE LEUCINE-AMINOPEPTIDASE
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/1992/017575    N° de la demande internationale :    PCT/JP1992/000398
Date de publication : 15.10.1992 Date de dépôt international : 31.03.1992
CIB :
C12N 9/48 (2006.01)
Déposants : SUNTORY LIMITED [JP/JP]; 1-40, Dojimahama 2-chome, Kita-ku, Osaka-shi, Osaka 530 (JP) (Tous Sauf US).
TSUJIMOTO, Masafumi [JP/JP]; (JP) (US Seulement).
ADACHI, Hideki [JP/JP]; (JP) (US Seulement).
NAKAZATO, Hiroshi [JP/JP]; (JP) (US Seulement)
Inventeurs : TSUJIMOTO, Masafumi; (JP).
ADACHI, Hideki; (JP).
NAKAZATO, Hiroshi; (JP)
Mandataire : AOKI, Akira; A. Aoki & Associates, Seiko Toranomon Bldg., 8-10, Toranomon 1-chome, Minato-ku, Tokyo 105 (JP)
Données relatives à la priorité :
3/160186 08.04.1991 JP
Titre (EN) NOVEL LEUCINE AMINOPEPTIDASE
(FR) NOUVELLE LEUCINE-AMINOPEPTIDASE
Abrégé : front page image
(EN)A novel leucine aminopeptidase having the following properties: (a) action and substrate specificity: (1) having an activity of decomposing a synthetic substrate, L-leucine P-nitroanilide, characterized by having a methionine resistance, (2) having a cystine aminopeptidase activity, and (3) having an activity of decomposing at least oxytocin, vasopressin and angiotensin III, among naturally occurring hormones; (b) optimum pH and stable pH range: having the optimum pH around a neutral region (at a pH of about 7.4); (c) condition of deactivation by pH, temperature, etc.: being deactivated at 70 °C in 30 minutes; (d) inhibition, activation and stabilization: being deactivated by a divalent metallic ion such as Zn?2+¿, Co?2+¿ or Ni?2+¿; (e) molecular weight: having a molecular weight of about 490 kDa (according to gel filtration), while that of the subunit being about 210 kDa (according to SDS-PAGE) (no difference in mobility observed between reducing and nonreducing conditions); (f) sequence number: having the following amino acid sequences represented by 1, 2, 3 and 4: Gly Trp Gly Leu Gly Lys; Leu Leu Gln Asn Gln Ile Gln Gln Gln Thr Arg Thr Asp Glu Gly Thr Pro; Thr Asp Lys Gly Trp Ser Phe Leu Leu Gly Lys; Phe Phe Leu Asn Met Lys Pro Glu Ile Gln Pro Gln Asp; (g) purification: being purified from the human retroplacental blood after eutocia.
(FR)Est décrite une nouvelle leucine-aminopeptidase présentant les caractéristiques suivantes: (a) action et spécificité de substrat: (1) présentant une activité de décomposition d'un substrat synthétique, L-leucine-P-nitroanilide, caractérisé par une résistance à la méthionine, (2) présentant une activité de cystine-aminopeptidase, et (3) présentant une activité de décomposition d'au moins l'ocytocine, la vasopressine et l'angiotensine III, parmi les hormones se rencontrant à l'état naturel; (b) pH optimal et plage de pH stable: présentant le pH optimal autour d'une région neutre (à un pH d'environ 7,4); (c) conditions de désactivation par pH, température, etc.: désactivation à 70 °C en 30 minutes; (d) inhibition, activation et stabilisation: inactivation par un ion métallique divalent tel que Zn?2+¿, Co?2+¿ ou Ni?2+¿; (e) poids moléculaire: présentant un poids moléculaire d'environ 490 kDa (suivant filtration sur gel), celui de la sous-unité étant d'environ 210 kDa (selon SDS-PAGE) (aucune différence de mobilité observée entre des conditions de réduction et de non-réduction); (f) nombre de séquences: présentant les séquences d'acides aminés suivantes représentées par 1, 2, 3 et 4: Gly Trp Gly Leu Gly Lys; Leu Leu Gln Asn Gln Ile Gln Gln Gln Thr Arg Thr Asp Glu Gly Thr Pro; Thr Asp Lys Gly Trp Ser Phe Leu Leu Gly Lys; Phe Phe Leu Asn Met Lys Pro Glu Ile Gln Pro Gln Asp: (g) purification: étant purifiée à partir du sang rétroplacentaire humain après eutocie.
États désignés : US.
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, CH, DE, DK, ES, FR, GB, GR, IT, LU, MC, NL, SE).
Langue de publication : japonais (JA)
Langue de dépôt : japonais (JA)