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1. WO1991016336 - PEPTIDES FLUOROGENES ET LEUR UTILISATION POUR DETERMINER LES ACTIVITES ENZYMATIQUES

Numéro de publication WO/1991/016336
Date de publication 31.10.1991
N° de la demande internationale PCT/DK1991/000102
Date du dépôt international 16.04.1991
Demande présentée en vertu du Chapitre 2 19.10.1991
CIB
C07K 5/107 2006.01
CCHIMIE; MÉTALLURGIE
07CHIMIE ORGANIQUE
KPEPTIDES
5Peptides ayant jusqu'à quatre amino-acides dans une séquence entièrement déterminée; Leurs dérivés
04ne comportant que des liaisons peptidiques normales
10Tétrapeptides
107la chaîne latérale du premier amino-acide contenant des carbocycles, p.ex. Phe, Tyr
C07K 7/06 2006.01
CCHIMIE; MÉTALLURGIE
07CHIMIE ORGANIQUE
KPEPTIDES
7Peptides ayant de 5 à 20 amino-acides dans une séquence entièrement déterminée; Leurs dérivés
04Peptides linéaires ne contenant que des liaisons peptidiques normales
06ayant de 5 à 11 amino-acides
C12Q 1/37 2006.01
CCHIMIE; MÉTALLURGIE
12BIOCHIMIE; BIÈRE; SPIRITUEUX; VIN; VINAIGRE; MICROBIOLOGIE; ENZYMOLOGIE; TECHNIQUES DE MUTATION OU DE GÉNÉTIQUE
QPROCÉDÉS DE MESURE OU DE TEST FAISANT INTERVENIR DES ENZYMES, DES ACIDES NUCLÉIQUES OU DES MICRO-ORGANISMES; COMPOSITIONS OU PAPIERS RÉACTIFS À CET EFFET; PROCÉDÉS POUR PRÉPARER CES COMPOSITIONS; PROCÉDÉS DE COMMANDE SENSIBLES AUX CONDITIONS DU MILIEU DANS LES PROCÉDÉS MICROBIOLOGIQUES OU ENZYMOLOGIQUES
1Procédés de mesure ou de test faisant intervenir des enzymes, des acides nucléiques ou des micro-organismes; Compositions à cet effet; Procédés pour préparer ces compositions
34faisant intervenir une hydrolase
37faisant intervenir une peptidase ou une protéinase
CPC
C07K 5/1016
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
5Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
04containing only normal peptide links
10Tetrapeptides
1002with the first amino acid being neutral
1016and aromatic or cycloaliphatic
C07K 7/06
CCHEMISTRY; METALLURGY
07ORGANIC CHEMISTRY
KPEPTIDES
7Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
04Linear peptides containing only normal peptide links
06having 5 to 11 amino acids
C12Q 1/37
CCHEMISTRY; METALLURGY
12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS
1Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms
34involving hydrolase
37involving peptidase or proteinase
Y02P 20/55
YSECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
PCLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
20Technologies relating to chemical industry
50Improvements relating to the production of bulk chemicals
55Design of synthesis routes, e.g. reducing the use of auxiliary or protecting groups
Déposants
  • CARLSBERG A/S [DK]/[DK] (AllExceptUS)
  • MELDAL, Morten [DK]/[DK] (UsOnly)
  • BREDDAM, Klaus [DK]/[DK] (UsOnly)
Inventeurs
  • MELDAL, Morten
  • BREDDAM, Klaus
Mandataires
  • HOFMAN-BANG & BOUTARD A/S
Données relatives à la priorité
0939/9017.04.1990DK
Langue de publication anglais (EN)
Langue de dépôt anglais (EN)
États désignés
Titre
(EN) FLUOROGENIC PEPTIDES AND THEIR USE IN THE DETERMINATION OF ENZYMATIC ACTIVITIES
(FR) PEPTIDES FLUOROGENES ET LEUR UTILISATION POUR DETERMINER LES ACTIVITES ENZYMATIQUES
Abrégé
(EN)
A fluorogenic peptide exhibiting intramolecular quenching having the general formula F-A-Q-Y1 or Y2-Q-A-F wherein Q is a fluorescence quenching substituted amino acid residue (I) wherein R1, R2, R3, R4 and R5 are independently selected from hydrogen, hydroxy, alkyl, alkoxy, amino, nitro, amido, halogen, aryl or aralkyl, with the proviso that at least one of R1 to R5 is hydroxy and at least one is nitro, wherein X is a spacing group which may be absent or selected from any combination of -CO-NH-, -CO-O-, -S-, -S-S-, -O-, -NH- or -C6H4-, and n and m are integers from 0 to 10, F is a fluorescent group having a maximum emission within the absorption band for the quenching residue Q, A is a spacing entity selected from amino acid residues and peptide residues and may include a non-peptide molecular entity, e.g. a mono- or oligosaccharie being linked to the fluorescent group F via an amide bond or ester bond, Y1 is OH, NH2, an amino acid residue, a peptide residue which is preferably attachable to a solid phase or a C-terminal protective group, Y2 is H, an amino acid residue, a peptide residue or an N-terminal protective group. Preferred peptides are those, wherein Q is 3-nitro-tyrosine, i.e. F1-A1-Tyr(NO2)-Y1 wherein F1 is a fluorescent group having a maximum emission of from 400 to 460 nm, preferably anthraniloyl, A1 is an amino acid residue or a peptide residue, preferably having 2 to 15 amino acids, and linked to the group F via a peptide bond, and Y1 is as defined above. The peptides are useful as substrates for determination of enzymatic activities in a sample, e.g. biological systems by incubating with the sample under conditions favourable to enzymatic activities, and determining and comparing the fluorescence emitted before and after the incubation. The peptides may advantageously be prepared by parallel multi-column solid phase synthesis.
(FR)
On décrit un peptide fluorogène caractérisé par l'extinction intramoléculaire et ayant la formule générale F-A-Q-Y1 ou Y2-Q-A-F, où Q représente un résidu d'acide aminé substitué à extinction de fluorescence (I), où R1, R2, R3, R4 et R5 sont choisis indépendamment parmi hydrogène, hydroxy, alkyle, alkoxy, amino, nitro, amido, halogène, aryle ou aralkyle, à condition qu'au moins un parmi R1 à R5 est hydroxy et au moins un est nitro; où X représente un groupe d'espacement qui peut être absent ou choisi parmi n'importe quelle combinaison de -CO-NH-, -CO-O-, -S-, -S-S-, -O-, -NH- ou -C6H4, et n et m représentent des nombres entiers allant de 0 à 10; F représente un groupe fluorescent ayant une émission maximale dans la bande d'absorption pour le résidu d'extinction Q; A représente une entité d'espacement choisie parmi les résidus d'acides aminés et les résidus de peptides, et peut comprendre une entité moléculaire non peptidique, par exemple un mono- ou oligosaccharide, lié au groupe fluorescent F par une liaison amide ou une liaison ester; Y1 représente OH, NH2, un résidu d'acide aminé, un résidu peptidique, qui de préférence peut être lié à une phase solide ou à un groupe de protection à terminal C. Y2 représente H, un résidu d'acide aminé, un résidu peptidique ou un groupe de protection à terminal C. Les peptides préférés sont ceux où Q représente 3-nitro-tyrosine notamment F1-A1-Tyr(NO2)-Y1, où F1 représente un groupe fluorescent ayant une émission maximale de 400 à 460 nm, de préférence anthraniloyle, A1 représente un résidu d'acide aminé ou un résidu peptidique, de préférence ayant de 2 à 15 acides aminés, et lié au groupe F par une liaison peptidique, et Y1 a la définition ci-dessus. Les peptides décrits sont utiles en tant que substrats pour la détermination des activités enzymatiques dans un échantillon, par exemple dans des systèmes biologiques par incubation avec l'échantillon dans des conditions favorables aux activités enzymatiques, et par détermination et par comparaison de la fluorescence émise avant et après incubation. Les peptides peuvent être séparés de manière avantageuse par synthèse en phase solide en colonnes parallèles multiples.
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