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1. (WO1986002099) ENZYME D'AMIDATION ALPHA
Dernières données bibliographiques dont dispose le Bureau international   

N° de publication :    WO/1986/002099    N° de la demande internationale :    PCT/US1985/001616
Date de publication : 10.04.1986 Date de dépôt international : 26.08.1985
CIB :
C07K 14/00 (2006.01), C07K 14/575 (2006.01), C07K 16/40 (2006.01), C12N 9/02 (2006.01)
Déposants : UNIGENE LABORATORIES, INC. [US/US]; 110 Little Falls Road, Fairfield, NJ 07006 (US)
Inventeurs : GILLIGAN, James, P.; (US).
JONES, Barry, N.; (US)
Mandataire : LIEBERSTEIN, Stanley, H. @; Ostrolenk, Faber, Gerb & Soffen, 260 Madison Avenue, New York, NY 10016 (US)
Données relatives à la priorité :
655,366 27.09.1984 US
Titre (EN) ALPHA-AMIDATION ENZYME
(FR) ENZYME D'AMIDATION ALPHA
Abrégé : front page image
(EN)Peptidyl-glycine $g(a)-amidating monooxygenase is an enzyme extractable from medullary thyroid carcinoma cell lines and tissue samples, having a molecular mass of about 60,000 to 65,000 daltons. It has been purified so as to exhibit a single, homogeneous, well-defined band using electrophoretic procedures performed on SDS-polyacrylamide gels, and has a specific enzymatic activity of at least 50mU per mg protein. The free or immobilized enzyme, in the presence of Cu?+2¿ ions, ascorbate, and oxygen, can be used to prepare an $g(a)-amidated protein from a polypeptide substrate possessing a carboxyl-terminal glycine residue. The purified enzyme can be used as an antigen in order to produce enzyme-specific monoclonal antibodies, and can provide the information necessary to design and construct prokaryotes or other appropriate unicellular organisms or host cells isolated from multicellular organisms which possess peptidyl-glycine $g(a)-amidating capability.
(FR)La monooxygénase d'amidation $g(a) de la peptidyle-glycine est un enzyme pouvant être extrait de lignées de cellules et d'échantillons de tissus de carcinomes thyroïdiens médullaires et ayant une masse moléculaire comprise entre 60.000 et 65.000 daltons environ. Elle est purifiée par des procédés d'électrophorèse effectués sur des gels de sodium dodécyle sulfate/polyacrylamide de façon à présenter une seule bande homogène et bien définie, et a une activité enzymatique spécifique d'au moins 50 mV par mg de protéine. L'enzyme libre ou immobilisé en présence d'ions de Cu?+2¿, ascorbate et oxygène peut être utilisé pour préparer une protéine amidée $g(a) à partir d'un substrat polypeptide ayant un radical de glycine à terminaison carboxylique. L'enzyme purifié peut être utilisé comme antigène afin de produire des anticorps monoclonaux spécifiques à l'enzyme, et peut fournir l'information nécessaire pour concevoir et construire des procaryotes ou d'autres organismes unicellulaires ou des cellules hôtes appropriées isolées d'organismes multicellulaires ayant une capacité d'amidation $g(a) de la peptidyle-glycine.
États désignés : AU, DK, FI, HU, JP, KP, NO, SU.
Office européen des brevets (OEB) (AT, BE, CH, DE, FR, GB, IT, LU, NL, SE).
Langue de publication : anglais (EN)
Langue de dépôt : anglais (EN)