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1. (WO2016105536) MUC1 DECOY PEPTIDES FOR TREATMENT AND PREVENTION OF BACTERIAL INFECTIONS
Latest bibliographic data on file with the International Bureau   

Pub. No.:    WO/2016/105536    International Application No.:    PCT/US2015/000313
Publication Date: 30.06.2016 International Filing Date: 23.12.2015
IPC:
A61K 39/00 (2006.01), A61K 38/16 (2006.01), A61K 38/17 (2006.01), C12P 21/02 (2006.01), C07K 14/435 (2006.01)
Applicants: UNIVERSITY OF MARYLAND, BALTIMORE [US/US]; 620 West Lexington Street, 4th Floor Baltimore, MD 21201 (US).
THE UNITED STATES OF AMERICA AS REPRESENTED BY THE DEPARTMENT OF VETERANS AFFAIRS [US/US]; Department of Veterans Affairs Office of General Counsel - Psg IV (024) 810 Vermont Avenue, N.W. Washington, DC 20420 (US)
Inventors: LILLEHOJ, Erik, P.; (US).
VERCELES, Avelino, C.; (US).
GOLDBLUM, Simeon, E.; (US)
Agent: HISSONG, Drew; (US)
Priority Data:
62/096,166 23.12.2014 US
62/197,299 27.07.2015 US
Title (EN) MUC1 DECOY PEPTIDES FOR TREATMENT AND PREVENTION OF BACTERIAL INFECTIONS
(FR) PEPTIDES LEURRES MUC1 POUR LE TRAITEMENT ET LA PRÉVENTION D'INFECTIONS BACTÉRIENNES
Abstract: front page image
(EN)Pseudomonas aeruginosa flagellin protein recruits the mammalian host sialidase enzyme neuraminidase- 1 (NEU1) to remove sialic acid residues from the extracellular domain of the mammalian cell-surface protein MUC l (MUC l -ED), thereby exposing a cryptic binding site on the MUC l -ED protein backbone for flagellin binding. NEU1 -driven MUC l -ED desialylation rapidly increases P. aeruginosa adhesion to the airway epithelium. MUCl -ED desialylation also increases MUC l -ED cleavage and shedding from the cell surface, where desialylated, shed MUCl -ED competitively blocks P. aeruginosa adhesion to cell-associated MUCl -ED. Presented herein are data showing that exogenously-administered, deglycosylated MUCl -ED peptides reduced adhesion of P. aeruginosa to airway epithelial cells. Also presented are data showing that administration of P. aeruginosa to mice in combination with deglycosylated MUC 1 -ED decreased P. aeruginosa recovered from the lungs at 48 hr and 72 hr post-infection. Such findings are extended to the methods of treatment and prevention of bacterial infections defined herein.
(FR)La protéine flagelline de Pseudomonas aeruginosa recrute l'enzyme sialidase neuraminidase-1 (NEU1) de l'hôte mammifère pour retirer les résidus d'acide sialique du domaine extracellulaire de la protéine de surface cellulaire de mammifère MUC1 (MUC1-ED), ce qui permet d'exposer un site de liaison cryptique sur le squelette de la protéine MUC1-ED pour la liaison de la flagelline. La désialylation de MUC1-ED dirigée par NEU1 augmente rapidement l'adhésion de P. aeruginosa à l'épithélium des voies respiratoires. La désialylation de MUC1-ED augmente également le clivage de MUC1-ED et son exfoliation de la surface cellulaire, MUC1-ED exfolié bloquant par compétition l'adhésion de P. aeruginosa à MUCl-ED associée aux cellules. Dans la description sont présentées des données montrant que les peptides de MUC1-ED déglycosylés, administrés par voie exogène réduisent l'adhésion de P. aeruginosa aux cellules épithéliales des voies respiratoires. Dans la description sont également présentées des données montrant que l'administration de P. aeruginosa à des souris en combinaison avec MUC1-ED déglycosylé diminue la quantité de P. aeruginosa récupérée dans les poumons 48 h et 72 h après l'infection. Ces découvertes sont étendues aux procédés de traitement et de prévention d'infections bactériennes tels que définis dans la description.
Designated States: AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BN, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CL, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IR, IS, JP, KE, KG, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PA, PE, PG, PH, PL, PT, QA, RO, RS, RU, RW, SA, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TH, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
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Publication Language: English (EN)
Filing Language: English (EN)