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Pub. No.:    WO/2012/054008    International Application No.:    PCT/US2009/004776
Publication Date: 26.04.2012 International Filing Date: 21.08.2009
C07K 14/00 (2006.01), G01N 33/53 (2006.01)
Applicants: OLIGOMERIX, INC, [US/US]; 3960 Broadway 440c New York, NY 10032 (US) (For All Designated States Except US).
DAVIDOWITZ, Eliot, J. [US/US]; (US) (For US Only).
MOE, James, G. [US/US]; (US) (For US Only)
Inventors: DAVIDOWITZ, Eliot, J.; (US).
MOE, James, G.; (US)
Agent: KALOW, David, A.; Kalow and Springut, LLP 488 Madison Avenue New York, NY 10022 (US)
Priority Data:
61/189,679 20.08.2008 US
Abstract: front page image
(EN)Tau protein has a causative role in Alzheimer's disease and multiple other neurodegenerative disorders exhibiting tau histopathology collectively termed tauopathies. The primary function of tau protein is to facilitate assembly and maintenance of microtubules in neuronal axons. In the disease process tau protein becomes modified, loses its affinity to microtubules and accumulates in the cell body where it forms aggregates. The large neurofibrillary tangles formed from tau protein assembled into filaments were thought to be the pathological structure of tau. However, more recent work indicates that smaller, soluble oligomeric forms of tau are best associated with neuron loss and memory impairment. Here, novel compositions of tau oligomers and novel mechanisms for tau oligomer nucleation, extension and termination are taught. Methods for producing and purifying these structures for the development of small molecule and immunotherapeutics as well as antibodies for biomarkers of neurodegenerative diseases are taught.
(FR)La protéine tau a un rôle causal dans la maladie d'Alzheimer et dans de multiples autres troubles neurodégénératifs présentant une histopathologie de tau, collectivement mentionnés en tant que tauopathies. La fonction primaire de la protéine tau est de faciliter l'assemblage et le maintien de microtubules dans des axones neuronaux. Dans le processus de la maladie, la protéine tau devient modifiée, perd son affinité vis-à-vis des microtubules et s'accumule dans le corps cellulaire où elle forme des agrégats. On pensait que les grands enchevêtrements de neurofibrilles formés à partir de la protéine tau assemblée en filaments étaient la structure pathologique de tau. Cependant, des travaux plus récents indiquent que des formes oligomères, solubles, plus petites de tau sont davantage associées à la perte neuronale et la déficience de la mémoire. Ici, de nouvelles compositions d'oligomères de tau et de nouveaux mécanismes de nucléation, d'extension et de terminaison d'oligomères de tau sont enseignés. L'invention concerne également des procédés de production et de purification de ces structures pour le développement de petites molécules et de produits immunothérapeutiques, ainsi que des anticorps contre des biomarqueurs de maladies neurodégénératives.
Designated States: AE, AG, AL, AM, AO, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BH, BR, BW, BY, BZ, CA, CH, CL, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DO, DZ, EC, EE, EG, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, GT, HN, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KM, KN, KP, KR, KZ, LA, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LY, MA, MD, ME, MG, MK, MN, MW, MX, MY, MZ, NA, NG, NI, NO, NZ, OM, PE, PG, PH, PL, PT, RO, RS, RU, SC, SD, SE, SG, SK, SL, SM, ST, SV, SY, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VC, VN, ZA, ZM, ZW.
African Regional Intellectual Property Organization (BW, GH, GM, KE, LS, MW, MZ, NA, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Eurasian Patent Organization (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
European Patent Office (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, HR, HU, IE, IS, IT, LT, LU, LV, MC, MK, MT, NL, NO, PL, PT, RO, SE, SI, SK, SM, TR)
African Intellectual Property Organization (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Publication Language: English (EN)
Filing Language: English (EN)