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1. (WO2001004274) KETOACYL SYNTHASE DOMAINS USEFUL FOR PRIMING OF POLYKETIDE SYNTHASES
Latest bibliographic data on file with the International Bureau   

Considered void 02.05.2001


Pub. No.: WO/2001/004274 International Application No.: PCT/US2000/018494
Publication Date: 18.01.2001 International Filing Date: 06.07.2000
Chapter 2 Demand Filed: 22.01.2001
IPC:
C12N 9/88 (2006.01) ,C12N 15/52 (2006.01)
Applicants: CHILDREN'S HOSPITAL OAKLAND RESEARCH INSTITUTE[US/US]; 5700 Martin Luther King Jr. Way Oakland, CA 94609, US
Inventors: SMITH, Stuart; US
JOSHI, Anil; US
RANGAN, Vangipuram; US
WITKOWSKI, Andrzej; US
Agent: SHUSTER, Michael; McCutchen, Doyle, Brown & Enersen, LLP Three Embarcadero Center San Francisco, CA 94111, US
Priority Data:
09/348,97407.07.1999US
Title (EN) KETOACYL SYNTHASE DOMAINS USEFUL FOR PRIMING OF POLYKETIDE SYNTHASES
(FR) DOMAINES DE LA CETOACYLE-SYNTHASE UTILES POUR L'AMORÇAGE DE POLYCETIDES-SYNTHASES
Abstract:
(EN) The present invention provides methods to improve the efficiency of priming of a modular polyketide synthase, or to alter the specificity of priming of a polyketide synthase. $g(b)-ketoacyl synthase domains with enhanced decarboxylative activity and impaired coupling activity useful for improved or altered loading of polyketide synthases are utilized. Such $g(b)-ketoacyl synthases possess a non-nucleophilic amino acid residue at the position corresponding to residue 161 in the rat FAS. The modified $g(b)-ketoacylsynthase domain, together with an ACP and acyl transferase domain, constitute a loading module that can be used to prime polyketide synthesis. The loading module is expressed, according to the invention, either in the same polypeptide as the first functional module of the polyketide synthase or as a separate polypeptide with a suitable intermodular linker region to facilitate interaction with the first functional module.
(FR) L'invention concerne des méthodes pour améliorer l'efficacité de l'amorçage d'une polycétide-synthase modulaire, ou pour la modification de la spécificité d'amorçage d'une polycétide-synthase. Les domaines de la $g(b)-polycétide-synthase possédant une activité de décarboxylation accrue et une activité de couplage altérée utile pour la charge améliorée ou modifiée de polycétides-synthase, sont utilisés. Lesdites $g(b)-cétoacyles-synthases possèdent un reste aminoacide non-nucléophile au niveau de la position correspondant au reste 161 dans la FAS de rat. Le domaine de $g(b)-cétoacyle-synthase, conjointement avec un domaine ACP et acyltransférase, constitue un module de charge pouvant être utilisé pour l'amorçage de la synthèse de polycétide. Le module de charge est exprimé, selon l'invention, soit dans le même polypeptide en tant que premier module fonctionnel de la polycétide-synthase, soit en tant que polypeptide séparé, conjointement avec un segment de liaison intermodulaire, de sorte que l'interaction avec le premier module fonctionnel soit facilitée.
Designated States: AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BY, CA, CH, CN, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EE, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, NO, NZ, PL, PT, RO, RU, SD, SE, SG, SI, SK, SL, TJ, TM, TR, TT, TZ, UA, UG, UZ, VN, YU, ZA, ZW
African Regional Intellectual Property Organization (ARIPO) (GH, GM, KE, LS, MW, MZ, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZW)
Eurasian Patent Office (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
European Patent Office (EPO) (AT, BE, CH, CY, DE, DK, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LU, MC, NL, PT, SE)
African Intellectual Property Organization (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG)
Publication Language: English (EN)
Filing Language: English (EN)