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Pub. No.:    WO/1998/053049    International Application No.:    PCT/FI1998/000429
Publication Date: 26.11.1998 International Filing Date: 22.05.1998
Chapter 2 Demand Filed:    30.11.1998    
C07K 14/705 (2006.01), C12N 9/06 (2006.01)
Applicants: BIOTIE THERAPIES LTD. [FI/FI]; Tykistökatu 6 B, Biocity, FIN-20520 Turku (FI)
Inventors: JALKANEN, Sirpa; (FI).
SALMI, Marko; (FI).
SMITH, David, John; (FI).
BONO, Petri; (FI)
Agent: TURUN PATENTTITOIMISTO OY; P.O. Box 99, FIN-20521 Turku (FI)
Priority Data:
08/862,433 23.05.1997 US
Abstract: front page image
(EN)VAP-1 is an endothelial sialoglycoprotein whose cell surface expression is induced under inflammatory conditions. It has previously been shown to mediate the binding of recirculating lymphocytes to human peripheral lymph node vascular endothelial cells in an L-selectin independent fashion. A VAP-1 cDNA has been purified and shown to encode a type II transmembrane protein of 84.6 KD with a single transmembrane domain located at the very N-terminal end of the molecule. VAP-1 exists, $i(in vivo), predominantly as a dimer of 170-180 KD. Six potential N-linked glycosylation sites are located in the extracellular domain, as are three putative O-glycosylation sites. VAP-1 has no significant similarity to any currently known adhesion molecules but has significant identity to the copper-containing amine oxidase family. Enzyme assays have defined VAP-1 as a membrane-bound amine oxidase. Thus, VAP-1 is a new type of adhesion molecule with dual functions. With the appropriate glycosylation, and in the correct inflammatory setting, VAP-1 expression on the lumenal endothelial cell surface in locations mediating lymphocyte adhesion allows it to function as an adhesion receptor involved in a novel mechanism of lymphocyte homing. Its primary function in other locations may depend on its inherent amine oxidase activity.
(FR)La VAP-1 est une sialoglycoprotéine endothéliale dont l'expression en surface cellulaire est induite dans des conditions inflammatoires. Il a été démontré antérieurement qu'elle induit la fixation de lymphocytes recirculants à des cellules endothéliales vasculaires humaines périphériques des ganglions lymphatiques d'une manière indépendante de la L-sélectine. On a purifié l'ADNc de la VAP-1 et démontré qu'il code une protéine transmembranaire de type II de 84,6 KD avec un seul domaine transmembranaire situé à l'extrémité N-terminale de la molécule. La VAP-1 existe, $i(in vivo), essentiellement sous forme d'un dimère de 170-180 KD. Six sites potentiels de glycosylation à liaison N sont situés dans le domaine extra-cellulaire de même que trois sites de O-glycosylation généralement reconnus. La VAP-1 ne présente pas de similitude significative avec n'importe quelle molécule d'adhésion actuellement connue mais elle présente une identité significative vis-à-vis de la famille de la monoamine-oxydase contenant du cuivre. Des dosages enzymatiques ont définis la VAP-1 comme étant une monoamine-oxydase à fixation membranaire. Ainsi, la VAP-1 est un nouveau type de molécule d'adhésion à double fonction. Avec la glycosylation appropriée, et dans le cadre inflammatoire correct, l'expression de la VAP-1 sur la surface des cellules endothéliales de lumières dans des endroits induisant une adhésion des lymphocytes lui permet de faire office de récepteur d'adhésion impliqué dans un nouveau mécanisme de retour des lymphocytes. Sa fonction primaire, en d'autres endroits, peut dépendre de son activité monoamine-oxydase inhérente.
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Publication Language: English (EN)
Filing Language: English (EN)