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1. (WO1997012962) UBIQUITIN LIGASES, AND USES RELATED THERETO
Latest bibliographic data on file with the International Bureau   

Pub. No.:    WO/1997/012962    International Application No.:    PCT/US1996/015930
Publication Date: 10.04.1997 International Filing Date: 04.10.1996
Chapter 2 Demand Filed:    02.05.1997    
IPC:
C12N 9/00 (2006.01), C12Q 1/25 (2006.01), G01N 33/68 (2006.01)
Applicants: COLD SPRING HARBOR LABORATORY [US/US]; One Bungtown Road, Cold Spring Harbor, NY 11724 (US) (For All Designated States Except US).
BEACH, David [GB/US]; (US) (For US Only).
CALIGIURI, Maureen [US/US]; (US) (For US Only).
NEFSKY, Bradley [US/US]; (US) (For US Only)
Inventors: BEACH, David; (US).
CALIGIURI, Maureen; (US).
NEFSKY, Bradley; (US)
Agent: VINCENT, Matthew, P.; Patent Group, Foley, Hoag & Eliot LLP, One Post Office Square, Boston, MA 02109 (US)
Priority Data:
08/539,205 04.10.1995 US
Title (EN) UBIQUITIN LIGASES, AND USES RELATED THERETO
(FR) UBIQUITINE LIGASES ET UTILISATIONS ASSOCIEES
Abstract: front page image
(EN)The present invention relates to the discovery in eukaryotic cells of ubiquitin ligases. These proteins are referred to herein collectively as 'pub' proteins for Protein UBiquitin ligase, and individually as h-pub1, h-pub2, h-pub3 and s-publ for the human pub1, pub2 and pub3 and $i(Schizosaccharomyces pombe) pub1 clones, repectively. $i(Pub1) proteins apparently play a role in the ubiquitination of the mitotic activating tyrosine phosphatase cdc25, and thus they may regulate the progression of proliferation in eukaryotic cells by activating the cyclin dependent kinase complexes. In $i(S. pombe), disruption of s-pub1 elevates the level of cdc25 protein $i(in vivo) increasing the activity of the tyrosine kinases, weel and mik1, required to arrest the cell-cycle. Loss of weel function in an $i(S. pombe) cell carrying a disruption in the s-pub1 gene results in a lethal premature entry into mitosis; such lethal phenotype can be rescued by the loss of cdc25 function. A ubiquitin thioester adduct of s-pub1 can be isolated from $i(S. pombe) and disruption of s-pub1 dramatically reduces ubiquitination of cdc25.
(FR)L'invention concerne la découverte dans ces cellules eucaryotes de d'ubiquitine ligases. Ces protéines sont désignées ici collectivement par protéines 'pub' pour Protein (UB))iquitin ligase, et individuellement par h-pub1, h-pub2, h-pub3 et s-pub1 respectivement pour les clones des protéines humaines pub1, pub2, pub3 et pub1 de $i(Schizosaccharomyces pombe). Les protéines $i(pub1) jouent apparamment un rôle dans l'ubiquitination de la tyrosine phosphatase cdc25 d'activation mitotique, et peuvent ainsi réguler la progression de la prolifération dans les cellules eucaryotes par l'activation de complexes de kinases cyclinodépendantes. Dans $i(S. pombe), la rupture de s-pub1 élève le niveau de protéine cdc25 $i(in vivo) qui augmente l'activité des tyrosine kinases, wee1 et mik1, requise pour stopper le cycle cellulaire. La perte de la fonction wee1 dans un cellule $i(S. pombe) portant une rupture dans le gène s-pub1 induit l'entrée prématurée mortelle en mitose; ce phénotype mortel peut être sauvegardé par la perte de la fonction cdc25. Un composé d'addition au thioester d'ubiquitine de s-pub1 peut être isolé de $i(S. pombe) et la rupture de s-pub1 réduit sensiblement l'ubiquitination de cdc25.
Designated States: CA, JP, MX, US.
European Patent Office (AT, BE, CH, DE, DK, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LU, MC, NL, PT, SE).
Publication Language: English (EN)
Filing Language: English (EN)