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1. (WO2003038438) VERFAHREN ZUM VERGLEICH ZWEIER PROTEINZUSTÄNDE
Aktuellste beim Internationalen Büro vorliegende bibliographische Daten   

TranslationÜbersetzung: Original-->Deutsch
Veröff.-Nr.:    WO/2003/038438    Internationale Veröffentlichungsnummer:    PCT/EP2002/010834
Veröffentlichungsdatum: 08.05.2003 Internationales Anmeldedatum: 26.09.2002
Antrag nach Kapitel 2 eingegangen:    28.02.2003    
IPC:
G01N 33/68 (2006.01)
Anmelder: MAX-PLANCK-GESELLSCHAFT ZUR FÖRDERUNG DER WISSENSCHAFTEN E.V. [DE/DE]; Hofgartenstrasse 8, 80539 München (DE) (For All Designated States Except US).
LOTTSPEICH, Friedrich [AT/DE]; (DE) (For US Only).
KELLERMANN, Josef [DE/DE]; (DE) (For US Only)
Erfinder: LOTTSPEICH, Friedrich; (DE).
KELLERMANN, Josef; (DE)
Vertreter: KEHL, Günther; Friedrich-Herschel-Strasse 9, 81679 München (DE)
Prioritätsdaten:
101 53 631.3 31.10.2001 DE
Titel (DE) VERFAHREN ZUM VERGLEICH ZWEIER PROTEINZUSTÄNDE
(EN) METHOD FOR COMPARING TWO PROTEIN STATES
(FR) PROCEDE POUR COMPARER DEUX ETATS DE PROTEINES
Zusammenfassung: front page image
(DE)Zunächst werden die freien Aminogruppen der hinsichtlich Ihrer Zusammensetzung miteinander zu vergleichenden Proteingemische (I) und (II) derivatisiert, wobei das hierzu dem Proteingemisch II zugesetzte Reagens mit einem nicht-radioaktiven schwereren Isotop markiert, das dem Proteingemisch (I) zugesetzte, ansonsten chemisch identische Reagens dagegen unmarkiert ist. Nach möglichst vollständiger Umsetzung mit dem zugesetzten Reagens werden die beiden Proteingemische zusammengeführt und gemischt, um sicherzustellen, dass alle nachfolgenden Schritte für die aus beiden Proteingemischen stammenden Proteine unter identischen Bedingungen erfolgen. Anschliessend erfolgt eine gel-elektrophoretische Trennung des erhaltenen neuen Proteingemischs in Fraktionen. Die Proteine jeder Fraktion werden jeweils einer chemischen oder enzymatischen Spaltung in Peptide unterzogen. Die erhaltenen Peptidfraktionen werden massenspektrometrisch (MS, MS/MS) analysiert. Im resultierenden Massenspektrogramm (11) sind einander entsprechende Peptide jeweils als Doppelpeaks zu erkennen. Aufgrund der Höhe der einander entsprechenden Peaks sind die zugehörigen Peptide relativ zueinander quantifizierbar.
(EN)At first, the free amino groups of the protein mixtures (1) and (II), whose composition is to be compared, are derivatized. The reagent added to the protein mixture (II) is marked with a non-radioactive heavy isotope. The chemically identical reagent added to protein mixture (I) is, however, unmarked. After substantially complete reaction with the added reagent, the two protein mixtures are combined and mixed in order to ensure that all subsequent steps for the proteins arising from the two protein mixtures are carried out in identical conditions. Gel-electrophoretic separation of the new protein mixture into fractions then occurs. The proteins of each fraction respectively undergo chemical or enzymatic division into peptides. The peptide fractions thus obtained are analyzed by means of mass spectrometry. Corresponding peptides are respectively recognized in the resulting mass spectrogram (1) as double peaks. The associated peptides can be quantified in relation to each other according to the height of the corresponding peaks.
(FR)Le procédé selon l'invention consiste tout d'abord à effectuer une dérivatisation des groupes amino libres des mélanges de protéines (I) et (II) dont la composition doit être comparée, le réactif ajouté au mélange de protéines (II) étant marqué avec un isotope lourd non radioactif, tandis que le réactif, chimiquement identique au précédent, ajouté au mélange de protéines (I) n'est pas marqué. Après réaction la plus complète possible avec le réactif ajouté, les deux mélanges de protéines sont associés et mélangés pour faire en sorte que toutes les étapes suivantes s'effectuent dans des conditions identiques pour les protéines provenant des deux mélanges de protéines. Ledit procédé consiste ensuite à séparer en fractions par électrophorèse sur gel le nouveau mélange de protéines ainsi obtenu. Les protéines de chaque fraction sont soumises respectivement à une dissociation chimique ou enzymatique en peptides. Les fractions peptidiques obtenues sont analysées par spectrométrie de masse (MS, MS/MS). Dans le spectrogramme de masse obtenu, des peptides correspondant les uns aux autres se manifestent par des doubles pics. Ces peptides apparentés peuvent être quantifiés les uns par rapport aux autres, sur la base de la hauteur des pics correspondant les uns aux autres.
Designierte Staaten: AE, AG, AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BY, BZ, CA, CH, CN, CO, CR, CU, CZ, DE, DK, DM, DZ, EC, EE, ES, FI, GB, GD, GE, GH, GM, HR, HU, ID, IL, IN, IS, JP, KE, KG, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MA, MD, MG, MK, MN, MW, MX, MZ, NO, NZ, OM, PH, PL, PT, RO, RU, SD, SE, SG, SI, SK, SL, TJ, TM, TN, TR, TT, TZ, UA, UG, US, UZ, VN, YU, ZA, ZM, ZW.
African Regional Intellectual Property Organization (GH, GM, KE, LS, MW, MZ, SD, SL, SZ, TZ, UG, ZM, ZW)
Eurasian Patent Organization (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM)
European Patent Office (AT, BE, BG, CH, CY, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LU, MC, NL, PT, SE, SK, TR)
African Intellectual Property Organization (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, GQ, GW, ML, MR, NE, SN, TD, TG).
Veröffentlichungssprache: German (DE)
Anmeldesprache: German (DE)